Национальная Академия Наук Азербайджана

- шифр специальности

- наименование специальности

Теплофизика и молекулярная физика 

- шифр специальности

- наименование специальности

03.00.02, 03.00.16

Биофизика и экология

Избрание в члены-корр. НАНА:

- дата

- наименование специальности

2017

- количество научных работ, опубликованных за рубежом

82

61

- Кол-во кандидатов наук

- Кол-во докторов наук

1

1. При механическом разрушении белков были определены первичные свободнорадикальные процессы и цепные фото- и термореакции первичных радикалов. Было показано, что начальным действием при механическом разрушении белков является гемолитический распад связей Calpa-C (1982-1996).
2. Создан новый метод точечно направленной флуоресценции триптофана (ТНТФ) для определения трехмерной структуры белков в растворe (1997, 2001).
3. Показано свидетельство функции липокалина слезы об удалении липидов с поверхности роговицы человека (1999, 2005).
4. Третичная структура белка в растворе была разрешена ТНТФ, что впоследствии  было портвеждено рентгеноструктурным анализом кристалла белка (2005).
5. Механизм связывания лиганда, ориентация, динамика и распределение положения лиганда внутри полости липокалина слезы были выяснены методами ТНТФ и Точечно Направленным Спин Мечением (2000-2010).
6. Мы продемонстрировали, что ТНТФ обеспечивает перспективный подход к изучению структуры белков в растворе, а также зависящую от рН конформационную динамику. Метод ТНТФ продемонстрировал, что состояния протонирования остатков вокруг положения 28 модулируют конформационные состояния петли AB, относящиеся к связыванию лиганда.
    (2010).
7. Консерватиная дисульфидная связь, которая связывает CD петли с С-концом, может быть функционально релевантна всем членам семейства липокалина. Удаление дисульфидной связи изменяет связывающую функцию липокалинов как в отношении лиганда, так и в отношении белка. (2011).
8. Создан новый метод «Точечно Направленный Циркулярный дихроизм», чтобы изучить конформационные изменения в белках. Показано преимущество низкотемпературных измерений (2008, 2014).
9. «Катион-пи» взаимодействия в белках, принадлежащих к семейству липокалинов, были проанализированы, чтобы показать их структурно-функциональный характер (2012).
10. Был разработан простой без модельный метод для изучения прямого связывания флуоресцентного лиганда методом линейного спектрального суммирования (2014).
11. Для оценки взаимодействия ближайших боковых цепей в белках, мы предложили метод «двойного триптофанового экситона», который применялся для липокалина (2015).
12. Исследование SERS (поверхностная усиленная комбинационная спектроскопия) для цельной крови человека на наноструктурной поверхности ZnO показало, что несмотря на умеренное усиление (в 20-30 раз), все спектральные компоненты крови разрешены.

1. Gasymov O.K., Mamedov Sh.V., and L’vov K.M. Free-radical processes in the mechanical destruction of proteins. Polymer Science USSR, rev. art., 1992, 34, 3, 196-204
2. Gasymov O.K., Abduragimov A.R., Yusifov T.N., Glasgow B.J. Structural changes in human tear lipocalins associated with lipid binding. Biochim.Biophys.Acta, 1998; 1386(1); 145-156.
3. Gasymov O.K., Abduragimov A.R., Yusifov T.N., Glasgow B.J. Resolution of ligand positions by site directed tryptophan fluorescence in tear lipocalin. Protein Science, 2000, 9, 2, 337-343.
4. Gasymov OK, Abduragimov AR, Yusifov TN, Glasgow BJ. Site Directed Tryptophan Fluorescence Reveals the Solution Structure of Tear Lipocalin: Evidence for features that confer promiscuity in ligand binding, Biochemistry, 2001, 40, 14754-14762.
5. 5.      Gasymov OK, Abduragimov AR, Prasher P, Yusifov TN and Glasgow BJ. Tear Lipocalin: Evidence for a Scavenging Function to Remove Lipids from the Human Corneal Surface. Invest Ophthalmol Vis Sci., 2005, 43(10), 3165-73.
6. Gasymov OK, Abduragimov AR, Glasgow BG. Intracavitary Ligand Distribution in Tear Lipocalin by Site-Directed Tryptophan Fluorescence, Biochemistry, 2009, 48 (30) 7219-7228.
7. Gasymov OK, Abduragimov AR, Glasgow BG. PH-dependent Conformational Changes in Tear Lipocalin by Site Directed Tryptophan Fluorescence, Biochemistry, 2010, 49 (3), 582-590.
8. Gasymov OK, Abduragimov AR, Glasgow BG. Excited Protein States of Human Tear Lipocalin for Low- and High-Affinity Ligand Binding Revealed by Functional AB Loop Motion, Biophysical Chem, 2010, 149(1-2), 47-57.
9. Gasymov OK, Abduragimov AR, Glasgow BG. Cation-π Interactions in Lipocalins: Structural and Functional Implications, Biochemistry, accelerated publication, 2012, 51(14), 2991-3002.
10. Gasymov OK, Abduragimov AR, Glasgow BG. Double Tryptophan Exciton Probe to Gauge Proximal Side Chains in Proteins- Augmentation at Low Temperature, J Phys Chem B., 2015, 119(10), 3962-3968.
11. Gasymov OK, Alekperov OZ, Aydemirova AH, Kamilova N, Aslanov RB, Bayramov AH, Kerimova A,  Surface enhanced Raman scattering of whole human blood on nano-structured ZnO surface, Phys. Status Solidi C, 2017, 1600155

Институт биофизики, 117 З.Халилов, Баку, Азербайджан, AZ1141

Генеральный директор

oktaygasimov@gmail.com; oktaygasımov@science.az